Медицинские советы и статьи

Такое представление о функции тонофибриллярного» аппарата в клетках эпидермиса имеет определенную механистичность. Несомненно, что и цитоплазма клеток, и их ядра с жидким содержимым и эластичными; оболочками сами по себе способны противостоять физическим воздействиям и фибриллярный каркас помогает им в этом. Химически основным белковым компонентом тонофибрилл является фиброзный а-протеин (К. М. Rudall,. 1952). Очищенный от различных белковых примесей,, он получил наименование «прекератина» (A. G. Matolt-sy, 1975) и имеет типичную сс-кератиновую решетку размером 5,1X9,7 А. Аминокислотный состав прекератина свидетельствует о низком содержании цистина 7г и пролина, что может объяснять относительно высокую растворимость тонофибрилл. Макромолекула прекератина, основным компонентом которого явля

Th. Bar (1973) считает, что в светлой бесструктурной зоне, отделяющей мембрану от плазмолеммы, содержатся тонкие поперечные нити, соединяющие оба образования. Подобного рода структуры. более выражены в области полудесмосом, расположенных на плазмолемме базальных клеток, граничащей с базальной мембраной. Со стороны цитоплазмы к полудесмосомам подходят пучки тонофибрилл, имеющие особенно значительную протяженность и толщину в эпидермисе подошвы. Симметрично утолщенной пластинке плазмолеммы в светлой зоне располагается одинаковая по протяженности, но менее тонкая контрастная полоска, наличие которой по существу опровергает термин «по-Лудесмосома». По расстоянию она ближе к плазмолемме базальных клеток, чем к базальной мембране. Между обеими пластинками часто видны нечетко выраженные тонкие по

В процессе ороговения плазмолемма зернистых и роговых клеток утолщается, контуры ее сглаживаются и она становится более устойчивой к перевариванию ферментами и воздействию физических и химических факторов, т. е. также подвергается ороговению (Михайлов И. Н., 1968; J. A. D. Rhodin, Е. J. Reith, 1962; A. S. Zelickson, 1963; A. G. Matoltsy, М. N. Matoltsy, 1966). На основании изучения аминокислотного состава ее белка и высокого содержания в нем пролина было высказано положение, что он не является волокнистым белком и ороговение плазмолеммы, очевидно, связано-с функционированием особых ультраструктурных образований. Наиболее подробно они изучены A. G. Matoltsy, P. F. Parakkal (1965), A. G. Matoltsy (1976) и обозначены как «мембранопокрывающие гранулы» («membranecoating granules). Эти структуры

В эпидермисе, особенно в. верхних слоях, определяется также высокая активность ферментов гексозомонофосфатного шунта: глюкозо-6-фосфагдегидрогеназа и фосфоглюконат-дегидрогеназа, тесно связанная с ускорением пролиферации клеток и повышением синтеза ДНК и РНК (К. М. Halprin, A. Ohkawara, 1966). A. Jarrett (1973) считает, что повышение концентрации гликолитических ферментов гексозомонофосфатного шунта в верхних слоях толстого эпидермиса в норме может быть обусловлено ухудшением их снабжения кислородом и другими веществами за счет значительного увеличения расстояния от дермы, а также уменьшением количества и понижением. активности митохондрий в клетках этого слоя. Протекающий в этих условиях гликолиз идет в основном за счет гексозомонофосфатного шунта, который может активно функционировать пр

Так, А. В. Румянцев (1934), ссылаясь на результаты исследований 0. Р. Богомоловой, указывает, что при хранении кожи крупного рогатого скота в сухом помещении при температуре 0-9°С в течение 2 сут не отмечается повреждений микроструктуры эпидермиса. При повышении температуры до 11 - 12°С через сутки исчезают клеточные границы, возникает набухание и изменение окрашиваемости ядер. При температуре 23-26 °С уже через 10 ч появляется «ослизнение» эпидермиса, которое приводит к утрате межклеточных границ, диффузному окрашиванию ядер с исчезновением в них хроматиновой сетки и отслоению эпидермиса от дермы. С. Р. Мучник (1950) не обнаружил в коже различных животных к человека, сохраняемой при температуре 2--4°С в течение 12-14 дней, заметных микроскопических изменений. Интенсивность и скорость разв